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Enzimas y sus propiedades

Enzimas y sus propiedades.

ENZIMAS: Son biomoléculas orgánicas de naturaleza proteica globular, sintetizadas en la célula para acelerar sus reacciones bioquímicas, reduciendo la E° de activación que se requiere para transformar el sustrato en productos.

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Importancia biológica de las enzimas: Toda célula de cualquier organismo vivo, realiza un conjunto de reacciones bioquímicas, las cuales se ven mediadas por las enzimas, para ahorrar tiempo y energía en cada proceso; es decir intervienen en los procesos metabólicos del organismo.

1. Propiedades de las enzimas

¿Cuáles son las propiedades de las enzimas?: Biocatalizadores, especificidad, sensibilidad, activas en pequeñas cantidades.

A. Biocatalizadores:
Son aquellas moléculas que reducen la E° de activación. Luego de culminada la reacción no se altera su arquitectura molecular.

B. Especificidad:
Las enzimas actúan sobre un determinado sustrato o conjunto de ellos de semejante estructura.

C. Sensibilidad:
Básicamente los cambios bruscos de temperatura condicionan su desnaturalización; es decir, pierden su actividad biológica catalizadora.

D. Activas en pequeñas cantidades:
Basta una concentración inapreciable, para que sean eficientes en alguna reacción.

2. Estructura de las enzimas

Estructura de las enzimas: Dada su condición de proteína, esta sobreentendido su conformación aminoacídica, es así como estas unidades enzimáticas, presentan dos porciones:

A. Aminoácidos estructurales: Constituyen el cuerpo de la enzima.

B. Sitio centro activo: Es la zona de actividad catalítica, constituida por dos regiones de a.a.

C. Aminoácidos de fijación: Formados por a.a. que permiten la unión débilmente con el sustrato, generalmente por enlaces puentes de H.

D. Aminoácidos Catalíticos: encargados de interaccionar con el sustrato para llevarlo a la condición de producto.

3. Actividad enzimática

Actividad enzimática: Son los pasos o etapas que realizan la enzima para cumplir con sus catálisis, ejemplos:

A. Identificación: Consiste en el reconocimiento del sustrato.

B. Formación del complejo: Es el acoplamiento de la enzima con el sustrato.

C. Catálisis: Es la ruptura moléculas del sustrato por acción de la enzima.

D. Liberación de productos: Culminada la reacción, se han formado los productos, separándose intacta de la enzima.

4. Cofactores enzimático

Cofactores enzimáticos: Son sustancias que activarán algunas enzimas (apoenzimas), para que éstas puedan realizar su actividad catalítica, ejemplo:

A. Inorgánicas: Son iones: Cu2+ Zn2+, Cl-, K+, etc.; que ocupan un lugar en la enzima.

B. Orgánicas: A estas moléculas se les denominan coenzimas pudiendo ser algunas vitaminas del complejo B.

"COFACTOR + APOENZIMAS = HOLOENZIMA".

5. Clasificación de las enzimas

Clasificación de las enzimas: Las enzimas en seis grupos: Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas.

A. Oxidorreductasas: Regulan la oxidación o reducción del sustrato. Intervienen la cadena respiratoria.

B. Transferasas: Transfieren radicales de un sustrato a otro, sin que en ningún momento quede libre el radical.

C. Hidrolasas: Actúan rompiendo enlaces por medo de los componentes del agua: *-H y –OH.

D. Liasas: Encargadas de romper enlaces: C-C, C-N, C-O, formando generalmente enlaces dobles.

E. Isomerasas: Son las enzimas que transforman a la molécula sustrato, en su molécula isómera.

F. Ligasas: (Sintetasas) Intervienen en la unión de diferentes

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